トランスサイレチンのアミロイド線維形成と立体構造変化

  • 水口峰之 (Principal Investigator)

Project Details

Abstract

野生型TTRはpH2.0の条件下で部分的に変性しアミロイド様凝集物となる。部分的に変性した中間体構造について調べるためにプロリンスキャン変異実験を行った。結果から、アミロイド様凝集物が形成されるには、E Strand、F Strand、およびαヘリックスが重要であることがわかった。
StatusFinished
Effective start/end date2005/01/012006/12/31

Funding

  • Japan Society for the Promotion of Science: ¥6,200,000.00

Keywords

  • アミロイド
  • トランスサイレチン
  • アミロイド病
  • NMR
  • 細胞障害性
  • 中間体構造
  • プロリンスキャン
  • タンパク質
  • アミロイド線維
  • AFM
  • 家族性アミロイドポリニューロパシー