トランスサイレチンのアミロイド線維形成と立体構造変化

  • 水口峰之 (研究代表者)

プロジェクトの詳細

研究概要

野生型TTRはpH2.0の条件下で部分的に変性しアミロイド様凝集物となる。部分的に変性した中間体構造について調べるためにプロリンスキャン変異実験を行った。結果から、アミロイド様凝集物が形成されるには、E Strand、F Strand、およびαヘリックスが重要であることがわかった。
ステータス終了
有効開始/終了日2005/01/012006/12/31

資金調達

  • Japan Society for the Promotion of Science: ¥6,200,000

キーワード

  • アミロイド
  • トランスサイレチン
  • アミロイド病
  • NMR
  • 細胞障害性
  • 中間体構造
  • プロリンスキャン
  • タンパク質
  • アミロイド線維
  • AFM
  • 家族性アミロイドポリニューロパシー