プロジェクトの詳細
説明
β-glucocerebrosidaseに対する結合親和性および構造安定化作用の2つの観点からスクリーニングを行った。その結果、高いシャペロン活性を持たせるためには活性中心に局在するE340、E235、D127の3つのアミノ酸残基との相互作用が特に重要であることが明らかになった。更にタンパク-リガンドinduced fit docking解析の結果から、母核構造は同じであっても、イミノ糖の水酸基の配位の違いにより結合配向が異なり、酵素の熱安定性およびシャペロン効果が変化することを初めて見いだした。また、母核構造が異なるイミノ糖を網羅的に合成し、断片化していた阻害選択性に関する情報を集約した。
ステータス | 終了 |
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有効開始/終了日 | 2011/04/01 → 2014/03/31 |
フィンガープリント
このプロジェクトで扱った研究トピックを検索します。これらのラベルは、プロジェクトの研究費/助成金に基づいて生成されます。これらがまとまってユニークなフィンガープリントを構成します。