魚類由来アミロイド線維成長阻害タンパク質の作用機構

RDIIIの^<15>Nラベル体を使って、RDIIIとAβの相互作用解析を行った。Aβモノマーが存在する条件下において^<15>Nラベル体のHSQCスペクトルを測定し、AβフリーのHSQCと比較した。その結果、ケミカルシフトやピーク強度に有意な変化は認められなかった。しかし、これら2つのNMRサンプルを低温で2週間以上インキュベーションすると、Aβ存在下におけるRDIIIのN末端10残基程度にシグナル強度の変化が認められた。Aβは、モノマー状態で長時間インキュベーションすると凝集して短い線維(線維核)となり、さらにAβモノマーの結合が進み伸張することによってアミロイド線維になることがわかっている。長時間のインキュベーションによってAβ存在下のRDIIIにスペクトル変化が生じたのは、RDIIIが線維核に結合していることを表していると考えられる。